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단백질 분자의 모양도 다양하여 그들의 이동속도를 예상하는 것은 간단하지가 않다. ① 각 단백질이 가지고 있는 전하량과 분자의 모양이 다양. ,. ② SDS는 단백질에 결합하여 원래의 전하에 관계없이 단백질 분자량에 비례하는 양만큼 음전하를 가짐. 단백질전기영동 폴리아크릴아미드 젤은 분자체(molecular sieve)의 역할을 하므로 각 단백질은 거의 그들의 질량에 비례하여 이동한다. ③ SDS의 결합으로 단백질의 고유한 3차 구조를 잃고 linear 상태로 바뀜으로 순전히 분자량에 따라 분리가 됨.. 따라서 단백질의 순도의 분석 및 분자량의 결정을 위한 전기영동은 음이온 세제인 sodium dodecyl sulfate(SDS)와 디설피드 결합(S-S bond)을 끊는 2-메르캅토에탄올을 단백질 용질에 첨가해 줌으로써 가능하다.zip 단백질 전기영동 단백질 전기영동에 대해 조사한 자료입니다.hwp 파일.단백질 전기영동 등록 단백질 전기영동_2092955. 그러나 단백질을 이루는 대부분의 아미노산이 띄는 전하량의 정도가 다르기 때문에  ......

 

 

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단백질 전기영동 등록

 

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단백질 전기영동

 

단백질 전기영동에 대해 조사한 자료입니다. 단백질전기영동

 

폴리아크릴아미드 젤은 분자체(molecular sieve)의 역할을 하므로 각 단백질은 거의 그들의 질량에 비례하여 이동한다. 그러나 단백질을 이루는 대부분의 아미노산이 띄는 전하량의 정도가 다르기 때문에 단위 질량당 전하의 정도가 달라지고, 단백질 분자의 모양도 다양하여 그들의 이동속도를 예상하는 것은 간단하지가 않다. 따라서 단백질의 순도의 분석 및 분자량의 결정을 위한 전기영동은 음이온 세제인 sodium dodecyl sulfate(SDS)와 디설피드 결합(S-S bond)을 끊는 2-메르캅토에탄올을 단백질 용질에 첨가해 줌으로써 가능하다.

① 각 단백질이 가지고 있는 전하량과 분자의 모양이 다양함.

② SDS는 단백질에 결합하여 원래의 전하에 관계없이 단백질 분자량에 비례하는 양만큼 음전하를 가짐.

③ SDS의 결합으로 단백질의 고유한 3차 구조를 잃고 linear 상태로 바뀜으로 순전히 분자량에 따라 분리가 됨.

 

 

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